2 / 2015 / vol. 4
Kosmetologia Estetyczna
195
N
artykuł naukowy
biochemia
zewnątrzkomórkowych elementów tkanki łącznej, ha-
muje syntezę wersikanu, dużego proteoglikanu siarcza-
nowo-chondroitynowego [9]. Pośredniczy w syntezie
prostacykliny, mającej silne właściwości wazodilata-
cyjne, oraz hamuje adhezję i agregację płytek. Obniża
aktywność fibrynolityczną endotelium poprzez hamo-
wanie syntezy tkankowego aktywatora plazminogenu
i indukowanie syntezy inhibitora typu I aktywatora
plazminogenu w komórkach śródbłonka [10]. Ołów ma
także wpływ na krzepnięcie krwi, które jest związa-
ne z obniżeniem stężenia siarczanu heparanu, jedne-
go z glikozaminoglikanów, w komórkach śródbłonka
[11]. Znajduje się on na powierzchni komórek i bierze
udział w zapobieganiu tworzenia skrzeplin, a zawarty
w środowisku podśródbłonkowym hamuje proliferację
mięśni gładkich, pośredniczy także w syntezie prosta-
cykliny [12]. Zwiększona zawartość GAG w krwiobiegu
zaobserwowana w grupie hutników ze stężeniem oło-
wiu we krwi, mieszczącym się w zakresie 200-400 µg/l,
w porównaniu z grupą kontrolną może świadczyć
o uszkodzeniu ciągłości śródbłonka wyścielającego na-
czynia krwionośne [13]. Podobne obserwacje zwiększo-
nego występowania chorób układu krążenia uzyskano
w badaniach osób narażonych na ołów w stężeniu do
400 µg/l [14]. Jednocześnie w wyżej wymienionych ba-
daniach stwierdzono największy wzrost stężenia GAG
wmoczu także w grupie mężczyzn ze stężeniem ołowiu
we krwi wynoszącym 200-400 µg/l. Ołów w stosunko-
wo małych dawkach może powodować wydalanie wraz
z moczem dużych cząsteczek GAG. Niezależnie od stę-
żenia ołowiu we krwi w grupach badanych hutników
stwierdzono występowanie także zależności liniowych
pomiędzy GAG i stężeniem cynku. Prawdopodobnie jest
to związane z działaniem metaloproteinaz cynkozależ-
nych rozkładających proteoglikanydo glikozaminogli-
kanów. Wpływ ołowiu na GAG może więc być efektem
indukowania zmian w ścianie naczyń [15].
|
|
Podsumowanie
Przedstawione powyżej badania wskazują na występo-
wanie związku pomiędzy glikozaminoglikanami i oło-
wiem oraz układem red-ox, a także pomiędzy glikozami-
noglikanami i sprawnością mechanizmów nerkowych
[16]. Dotyczy to jednak tylko tych osób, u których stęże-
nia ołowiu nie przekraczają 150 µg/l (wgrupie kontrolnej).
Ołów, oddziałując na elementy macierzy zewnątrz-
komórkowej, zaburza metabolizm glikozaminoglika-
nów. To zjawisko może być związane z nasileniem pe-
roksydacji lipidów w ścianie naczyń. Oznaczenie GAG
w surowicy i w moczu, szczególnie w zakresie małych
stężeń ołowiu we krwi, może służyć jako biomarker
toksycznego działania ołowiu na układ krążenia.
|
|
Literatura
1.
E.F Bernstein, C.B Underhill, P.J Hahn, D.B Brown, J. Uitto:
Chronicsu-
nexposurealtersboth the content and distribution of dermalglycosamino-
glycans
, Br J Dermatol, 135, 1996, 255-262.
2.
S. Akimoto, H. Hayashi, H. Ishikawa:
Disaccharideanalysisof the skin
glycosaminoglycans insystemicsclerosis
, Br J Dermatol, 126, 1992, 29-34.
3.
KrajowybilansemisjiSO2,NOX,CO,NH3,NMLZO,pyłów,metaliciężkich
iTZOza lata2011-2012wukładzieklasyfikacjiSNAP
, Raport syntetyczny,
KOBIZE Krajowy Ośrodek Bilansowania i Zarządzania Emisjami.
4.
A. Skoczyńska:
Ołów jako czynnik ryzyka chorób układu krążenia
, Gór-
nicki Wydawnictwo Medyczne, Wrocław 2006, 57-66.
5.
T. Kaji, M. Suzuki, C. Yamamoto, A. Mishima, M. Sakamoto, H. Kozu-
ka:
Severe damage of cultured vascular endothelial cell monolayer after
simultaneous expose to cadmium and lead
, Arch. Environ. Contam. To-
xicol. Lett, 44, 1995, 219-227.
6.
T. Kaji, S. Ohkawara, M. Inada, C. Yamamoto, M. Sakamoto, H. Ku-
zuka:
Cadmium-induced alteration of glycosaminiglycans with an en-
hancement of heparin-like activity in cultured vascular endothelial cells
,
Toxicology, 94, 1994, 161-171.
7.
T. Kaji, S. Ohkawara, M. Inada, C. Yamamoto, M. Sakamoto, H. Ku-
zuka:
Cadmium stimulation of glycosaminoglycan synthesis by cultured
vascular endothelial cells: comparision of various cell types
, Biol. Pharm.
Bull, 17, 1994, 454-457.
8.
T. Kaji, S. Ohkawara, M. Inada, C. Yamamoto, M. Sakamoto, H. Ku-
zuka:
Alteration of glycosaminoglycans induced by cadmium in cultured
vascular smooth muscle cells
, Arch. Toxicol, 68, 1994, 560-565.
9.
Y. Fujiwara, C. Yamamoto, T. Kaji:
Proteoglycanssynthesizedbycultured
bovine aortic smooth muscle cells after exposure to lead: lead selectively
inhibits the synthesis of versican, a large chondroitin sulfate proteoglycan
,
Toxicology, 154, 2000, 9-19.
10.
C. Yamamoto, T. Wakata, Y. Fujiwara, T. Kaji:
Induction of synthesis
of a large heparan sulfate proteoglycan, perlecan, by thrombin in cultu-
red human coronary smooth muscle cells
, Biochim. Biophys. Acta, 1722,
2005, 92-102.
11.
M. Kaplan, M. Aviram:
Macrophage plasma membrane chondroitin sul-
fateproteoglycanbindsoxidized low-density lipoprotein
, Atherosclerosis,
149, 2000, 5-17.
12.
Y. Fujiwara, T. Kaji:
Lead inhibits the core protein synthesis of a large he-
paran sulfate proteoglycan perlecan by proliferating vascular endothelial
cells in culture
, Toxicology, 133, 1999, 159-169.
13.
B. Turczyn, A. Skoczyńska, A. Wojakowska:
Glikozaminoglikany w su-
rowicy i w moczu u pracowników przewlekle narażonych na działanie
ołowiu
, Medycyna Pracy, 61(5), 2010.
14.
J. Antonowicz-Juchniewicz:
Środowiskowy i zawodowy wpływ metali
ciężkich na rozwój zmian patologicznych w naczyniach krwionośnych (Roz-
prawa habilitacyjna)
, Akademia Medyczna we Wrocławiu, 2001, 31-48.
15.
C. Whatling, W. Mc Pheat, E. Hurt-Camejo:
Matrix management: assi-
gning different roles for MMP-2 and MMP-9 in vascular remodeling
, Ar-
terioscler. Thromb. Vasc. Biol, 24, 2004, 10-12.
16.
M.C. Houston.:
The role of mercury and cadmium heavy metals in vascu-
lar disease, hypertension, coronary heart disease, and myocardial infrac-
tion
, Altern. Ther. Health Med, 13, 2007, 128-133.
