Page 32 - KE - 2014.3

182

vol. 3 \ 3 \ 2014 \ Kosmetologia Estetyczna

które są syntetyzowane w komórce (glutation), są produk-

tami przemiany materii (kwas moczowy) lub są dostarcza-

ne z dietą lubwkosmetykach (kwas askorbowy,

α

-tokoferol,

β

-karoten, polifenole herbaty, izoflawony sojowe). Istnieją

również antyoksydanty niskocząsteczkowe, które działają

pośrednio – białka wiążące jony metali przejściowych, ka-

talizujących reakcje Habera-Weissa [3].

Podstawową strukturą, która zapewnia właściwości

skóry, jest kolagen. Jest on produkowany przez fibroblasty

w obrębie szorstkiej siateczki endoplazmatycznej z ami-

nokwasów hydroksylizyny i hydroksyproliny, tzw. łańcuch

α

prokolagenu. Proteazy prokolagenu przekształcają go

w przestrzeni pozakomórkowej do tropokolagenu. Czą-

steczki tropokolagenu polimeryzują w włókna kolageno-

we [4]. Do prawidłowej syntezy tego białka konieczny jest

kwas askorbinowy (witamina C). Kolagen zapewnia skórze

wytrzymałość na rozciąganie i sprężystość. Sieć kolage-

nowa stanowi miejsce umocowania cząsteczek melaniny

(odpowiadającej za pigmentację skóry) oraz kwasu hialu-

ronowego (odpowiadającego za nawilżenie skóry).

Naturalny tropokolagen uzyskiwany ze skóry ryb mor-

skich (np. łososia czy tilapii) jako nanocząsteczka o wy-

miarach 280 x 1,5 nm może swobodnie dyfundować do

przestrzeni międzykomórkowej poprzez mieszki wło-

sowe, gruczoły łojowe i gruczoły potowe. Najważniejszą

drogą wchłaniania transdermalnego tropokolagenu są

pory skórne. Tropokolagen przekazany do przestrzeni

międzykomórkowej wychwytywany jest przez fibroblasty

do syntezy włókien kolagenowych.

Badając bezpośredni wpływ starzenia się skóry i foto-

starzenia na metabolizm kolagenu, wykazano znamien-

nie obniżony poziom kolagenu oraz mRNA dla prokolage-

nu typu I w komórkach starzejących się w porównaniu do

komórek skóry młodej [5].

W innych badaniach stwierdzono, że kolagen przejmuje

na siebie działanie reaktywnych form tlenu, chroniąc fibro-

blasty [6]. Rodnik hydroksylowy lub nadtlenek wodoru po-

wodują uszkodzenie kolagenu poprzez tworzenie pomiędzy

cząsteczkami kolagenu wiązań krzyżowych, w wyniku cze-

go cząsteczki kolagenu ulegają polimeryzacji, tracą swoje

elastyczne właściwości, wytrącają się z roztworów [7].

Wypadkowa działania nieenzymatycznych antyoksy-

dantów niskocząsteczkowych stanowi o całkowitym po-

tencjale antyoksydacyjnym [8].

Wysoki odsetek składu płaszcza lipidowego na powierzch-

ni skóry SSL (

Skin Surface Lipid

) stanowią długołańcuchowe

kwasy tłuszczowe, trójglicerydy, cholesterol i estry choleste-

rolu, fosfolipidy oraz skwalen. Promieniowanie UV i wzrost

stężenia RFT, wywołując reakcje peroksydacji, prowadzą do

wzrostu stężenia utlenowanego skwalenu oraz cholestero-

lu, ich penetrację w głębsze warstwy skóry, gdzie wywołują

miejscowe reakcje zapalne i immunologiczne. Zmiany w SSL

obserwowano m.in. w trądziku, atopowym zapaleniu skóry,

pokrzywce i starzeniu się [9]. Wzajemne reakcje między RFT

i cytokinami prozapalnymi odgrywają ważną rolę w patofi-

zjologii wielu różnych zaburzeń skórnych [10].

Ze względu na fakt, że naskórek posiada wysoką ak-

tywność metaboliczną, wydziela z warstw głębszych na

powierzchnię: cytokiny, białka, enzymy i antyoksydanty,

co może być wykorzystane do diagnozowania i monitoro-

wania stanu skóry. Od niedawna stosuje się nieinwazyjną

metodę oceny na podstawie składu buforu opłukującego

naskórek [11] (Rys. 1).

Wysoce prawdopodobnym jest, że zbyt niski poziom

kolagenu może prowadzić do zwiększonego narażenia fi-

broblastów na działanie RFT oraz zaburzenia równowagi

pomiędzy składnikami układu antyoksydacyjnego skóry.

Aplikacja tropokolagenu drogą transdermalną może po-

prawić właściwości antyoksydacyjne skóry.

C

el pracy

Celem pracy było oznaczenie całkowitego stanu antyok-

sydacyjnego oraz zdolności zmiatania rodnika DPPH na

powierzchni skóry i porównanie wyników w grupie sto-

sującej regularnie przez dwa tygodnie preparat nanotro-

pokolagenu w odniesieniu do grupy niestosującej prepa-

ratów kolagenowych.

M

ateriał badawczy

i metoda

W badaniu wzięło udział 26 studentek kosmetologii Mało-

polskiej Wyższej Szkoły im. J. Dietla w Krakowie, w wieku

od 19-30 lat (24±0.7; średnia ± SD), u których stwierdzo-

no cerę wrażliwą. Grupę badaną stanowiło 17 studentek,

które zostały zobowiązane do systematycznego stosowa-

nia preparatu z nanotropokolagenem na wskazany obszar

skóry. Grupa kontrolna składała się z 9 studentek, które

nie stosowały żadnego preparatu kolagenowego.

Przebadano wpływ nanotropokolagenu w prepara-

cie Collagen Active wprowadzonym do obrotu w 2013

roku przez firmę Collagen Active Science (nr. rejestracji

RK/372591/2013).

W badaniu wykorzystano metodę opracowaną przez M.

Portugal-Cohen [11] w celu oznaczania cytokin obecnych

na powierzchni skóry. Jako komo-

rę wykorzystano polipropylenowe

naczynie wagowe o średnicy 4 cm.

Komorę przymocowano do po-

wierzchni skóry po wewnętrznej

stronie kostki lub nadgarstka za

pomocą Parafilmu (Rys.1). Przez

otwór do komory wprowadzo-

no 2 ml buforu wypłukującego:

fosforanowego (PBS) o pH 7.2

i zamknięto otwór Parafilmem na

Tabela 1.

Porównanie wyników uzyskanych w grupie kontrolnej i grupie stosującej regularnie kolagen

Grupa Kontrolna n = 9

Grupa Kolagenu n = 17

Średnia Mediana Wariancja Błąd

Standard.

Średnia Mediana Wariancja Błąd

Standard.

Wiek

20,50 20,50 1,67

0,65

24,76 25,00 9,32

0,74

Natłuszczenie

%

14,64 14,29 5,99

1,22

17,82 17,67 19,38

1,07

FRAP

mMol/L

0,24 0,24

0,001 0,01

0,31 0,31

0,001 0,01

RS DPPH

% / próbkę

36,55 36,61 3,19

0,89

45,25 41,68 63,98 1,94

Rys. 1.

Schemat komory do przemywania powierzchni skóry w celu oznacze-

nia całkowitej zdolności antyoksydacyjnej FRAP oraz zdolności zmiatania rod-

nika DPPH. Model komory przygotowany według M. Portugal-Cohen [11]

Page 32 - KE - 2014.3 - calosc